В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможлив-лення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах.