За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп’ютерного моделювання вивчали структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2'- 5'- триаденілатів з білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2'- 5'- триаденілат зв’язується з білком S100A1 на межі Ca²⁺ зв’язувального домену та лінкерного регіону. Утворення комплексу білок—триаденілат стабілізується трьома зв’язками, два з яких електростатичні, а один водневий. Зафіксовані особливості взаємодії дефосфорильованого 2'- 5'- триаденілату з S100A1 мо жуть бути підґрунтям для пояснення однієї з неописаних раніше функцій дефосфорильованого 2'- 5'- триаденілату.